Folding@Home : Folding@Home : le projet

. Folding@Home : le projet

1. Balbutiements

La première version de F@H (v1.0) permit à ces créateurs de vérifier la validité du procédé. En effet, ses créateurs ont débuté l'aventure par la simulation de protéines simples (telles que celle de Beta Hairpin), dont le résultat était déjà interprété. Cette période s'est achevée en septembre 2001 et fut reconnue et saluée par la communauté scientifique .Une nouvelle phase pouvait désormais démarrer. Les utilisateurs ne tardèrent pas à recevoir leurs premières protéines inédites, plus complexes.

2. Principe de la mission

Le principe de cette mission découle d'un constat clairement exposé par la citation de Vijay Pande : « Quand vous connaissez la forme d'une protéine, vous pouvez deviner ce qu'elle fait ». A partir de cela, il est compréhensible que leurs recherches se concentrent sur le fonctionnement des protéines. Les protéines sont de véritables moteurs biologiques. Avant de remplir leur fonction biochimique, ces dernières assemblent leurs éléments, en d'autres termes, elles se plient. Ce processus de repliement est déterminant dans la biologie, il est aussi mystérieux que fondamental. En effet, la biochimie contemporaine indique que chaque maladie prend sa souche au niveau cellulaire. Lorsque les protéines se plient anormalement (« misfold »), il en résulte l'apparition de certaines maladies. Le but de F@H est de comprendre, par la simulation informatique, les mécanismes de ces disfonctionnements.

3. Les différentes maladies engendrées par le processus de misfold

Les maladies découlant du mauvais pliement des protéines sont autant nombreuses que graves. Parmi elles, on compte la maladie d'Alzheimer (Alzheimer Desease = AD), la maladie d'Huntington (Huntington Desease = HD), un grand nombre de cancers, l'Ostéogenèse imparfaite (Osteogenesis Imperfecta = OI), et enfin des maladies telle que Creutzfeldt Jacob et Parkinson.
Alzheimer.

La maladie d'Alzheimer est causée par l'agrégation de protéines de petite taille nommées peptide bêta. Le rassemblement de ces protéines en petit bloc se révèle toxique pour les neurones et cause la mort prématurée des cellules du cerveau ainsi que des dégénérescences neuronales. F@H calcule un grand nombre de simulations concernant la AD. Le but principal de ces simulations réside dans la prédiction de l'agglomération de la structure de ces protéines. Les simulations concernant la maladie d'Alzheimer sont notamment concentrées dans les séries de projets 500 et 700.

Série 500 (projet 500 et 501; nom de protéines étudiées Ab28-42V/T) :

Ce projet simule des protéines bêta amyloïdes. Ces dernières ont un lien direct avec la maladie d'Alzheimer. L'étude de ces protéines s'exécute en collaboration avec d'autres travaux. La simulation informatique de ces protéines est très importante, puisqu'elle permet la simulation d'aspects que les simulations expérimentales ne peuvent exécuter (ceci étant dû à l'hétérogénéité des échantillons pris en compte). La recherche sur l'AD est complexe, en effet, cette complexité réside dans le nombre et la différence de taille des peptides ayant un lien avec la maladie différents. Pour de plus amples informations sur la maladie d'Alzheimer, vous pouvez consulter cet article .

Série 700 (projets 700 à 707) :

Ces projets étudient l'interaction des énergies entre deux protéines. Cette dernière se produit dans toute activité biologique, qu'elle soit normale ou maladive. Comprendre par la simulation informatique ces énergies améliorerait grandement la capacité à comprendre un plus grand nombre d'interactions biologiques.
Les interactions entre de petits peptides avec la famille des protéines SH3 sont étudiées en particulier. La famille des protéines SH3 est commune dans de nombreuses fonctions biologiques ainsi que dans des maladies comme celle d'Alzheimer.

Huntington

Cette maladie est causée par la fusion de différents types de protéines. Certaines d'entre elles présentent une suite d'acides aminés simples (comme la glutamine dont l'abréviation est Q). Ces poly-Q se répètent, et si elles sont suffisamment longues s'agrègent et créent la maladie d'Huntington. L'étude conduite par F@H consiste en la simulation de l'agrégation et de la prédiction du chemin emprunté pour la formation de ces protéines.

Cancer et P53

La moitié des cancers connus impliquent une mutation du P53, la bien nommée gardienne du génome . La P53 est codée par un gène dit « suppresseur de tumeur » qui signale la mort de protéines. Lorsque la P53 casse et ne se plie pas correctement, alors un cancer peut se créer. L'étude se concentre sur des domaines particuliers de la P53 dans le but de prédire les mutations significatives pour la création d'un cancer.

Ostéogenèse imparfaite

En collaboration avec d'autres groupes de recherche, notamment celui du Dr Teri Klein du centre de recherche médicale de l'Université de Stanford, la recherche se concentre sur le repliement du collagène. Le collagène est une des protéines les plus répandues dans le corps humain. Si sa procédure de pliement échoue, il peut en résulter une maladie très grave nommée Ostéogenèse Imparfaite (OI). Pour des informations plus complètes sur cette maladie, vous pouvez consulter cette page .